<html>
<head>
<meta http-equiv="Content-Type" content="text/html; charset=us-ascii">
<meta name="Generator" content="Microsoft Exchange Server">
<!-- converted from rtf -->
<style><!-- .EmailQuote { margin-left: 1pt; padding-left: 4pt; border-left: #800000 2px solid; } --></style>
</head>
<body>
<font face="Verdana" size="2"><span style="font-size:10pt;">
<div>Hello yall,</div>
<div> </div>
<div>Wow, vbar trending?!</div>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;"> </span></font></div>
<div>I actually have a question regarding the salt-dependency of the vbar. We are working with peptides modified with some organic linkers and a diacid (between C4-C50, to give a range). We measure the droh/dc (DMA5000) at different concentrations and calculate
the vbar. Controls OK, concentration accurate and measurements reproducible, buffer dialysed. Salt-concentration is varied (NaCl, 5-1500 mM-ish). Turns out the vbar is considerably different at high salt. (And so is the self-association, btw.) No detergents
or denaturants, just some additional phosphate for buffering, besides the NaCl.</div>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;"> </span></font></div>
<ul style="margin:0;padding-left:36pt;">
<font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;">
<li>How can this be rationalised structurally? </li><li>Any tests when droh/dc is more appropriate for Mw /sigma than vbar?</li><li>Other examples in the literature for peptides? </li><li>Any general comments/anectodes/remarks?</li></span></font>
</ul>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;"> </span></font></div>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;">Cheers, </span></font></div>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;"> </span></font></div>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;">Holger</span></font></div>
<div><font face="Calibri" size="2"><span style="font-size:11pt;"> </span></font></div>
</span></font>
</body>
</html>