<!DOCTYPE HTML PUBLIC "-//W3C//DTD HTML 4.0 Transitional//EN">
<HTML><HEAD>
<META content="text/html; charset=us-ascii" http-equiv=Content-Type>
<META name=GENERATOR content="MSHTML 11.00.9600.17801"></HEAD>
<BODY>
<DIV dir=ltr align=left><FONT color=#0000ff size=2 face=Arial>
<DIV dir=ltr align=left><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff 
size=2 face=Arial>Rob,</FONT></SPAN></DIV>
<DIV dir=ltr align=left><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff 
size=2 face=Arial></FONT></SPAN> </DIV>
<DIV dir=ltr align=left><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff 
size=2 face=Arial>Regarding the actual RI signal (as was already pointed out), 
the RI detection system measures the difference in the speed of light between 
the reference and sample chambers.  Even if the RI laser will excite your 
fluorophore (I'm pretty sure the wavelength is too long to excite fluorescein), 
I can't see how there could possibly be enough fluoresence to compete 
with the intensity of light going through the sample chamber from the laser 
to cause any kind of corrupting fringe displacement.</FONT></SPAN></DIV>
<DIV dir=ltr align=left><SPAN class=073242821-02062015></SPAN> </DIV>
<DIV dir=ltr align=left><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff 
size=2 face=Arial>The label certainly can affect the dn/dc of the 
conjugated protein, but it is probably quite small (it's a weight average 
calculation).</FONT> <FONT face=Arial><FONT color=#0000ff size=2>In this 
case it seems the issue is whether or not the fluorphore affects your protein, 
not the analytics.</FONT></FONT></SPAN></DIV>
<DIV><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff size=2 
face=Arial></FONT></SPAN> </DIV>
<DIV><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff size=2 
face=Arial>Regards,</FONT></SPAN></DIV>
<DIV><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff size=2 
face=Arial></FONT></SPAN> </DIV>
<DIV><SPAN class=073242821-02062015><FONT color=#0000ff size=2 
face=Arial>Karl</FONT></SPAN></DIV>
<DIV><SPAN class=073242821-02062015>
<P align=left><FONT size=2>******************************</FONT></P>
<P align=left><FONT size=2>N. Karl Maluf, Ph.D.</FONT><FONT size=2><BR>Senior 
Research Scientist<BR>Alliance Protein Laboratories, Inc.<BR>6042 Cornerstone 
Court West, Suite A<BR>San Diego, CA 92121 U.S.A<BR><BR>PH: 
1-858-550-9401<BR>Fax: 1-858-550-9403 </FONT></P></SPAN></DIV></FONT></DIV><BR>
<DIV lang=en-us class=OutlookMessageHeader dir=ltr align=left>
<HR tabIndex=-1>
<FONT size=2 face=Tahoma><B>From:</B> RASMB 
[mailto:rasmb-bounces@list.rasmb.org] <B>On Behalf Of </B>Robert 
Shaffer<BR><B>Sent:</B> Tuesday, June 02, 2015 1:22 PM<BR><B>To:</B> 
rasmb@list.rasmb.org<BR><B>Subject:</B> [RASMB] Fluorophore with Interference 
Optics<BR></FONT><BR></DIV>
<DIV></DIV>
<DIV dir=ltr><SPAN style="FONT-SIZE: 12px">If I use a FITC-labeled ligand with 
my protein, will the fluorophore cause any issue with the interference 
optics</SPAN> for a sedimentation velocity run I plan to do next week? Or, 
does fluorescein not affect the quality of interference data?
<DIV><BR></DIV>
<DIV>Thank you,</DIV>
<DIV>Rob<BR clear=all>
<DIV><BR></DIV>-- <BR>
<DIV class=gmail_signature>
<DIV dir=ltr>Robert Shaffer</DIV>
<DIV dir=ltr><A href="mailto:rshaff@bu.edu">rshaff@bu.edu</A><BR>MCBB, PhD 
Program<BR>Boston University<BR>
<DIV><BR></DIV></DIV></DIV></DIV></DIV></BODY></HTML>