<div dir="ltr">Hello everybody,<div><br></div><div>I was hoping for advice on what rmsd between successive scans at one speed I should be aiming for to determine if equilibrium is achieved? Below 0.01? Below 0.005? Or dependent on how the residuals are distributed?</div>
<div>To give an example, I am spinning samples of a protein that forms trimers in 2-sector cells (190 ul/cell). The highest concentrated sample is 200 uM and I waited for about 90 hours, seeing gradual improvement, to currently 0.019 rmsd (I use Sedfit to match, thanks Peter & Co. for the excellent tool!). The differences toward the meniscus and the bottom are about -0.03 and 0.04, respectively. So, the distribution is still "developing"...</div>
<div>But, how good is good enough, having in mind the demand for answers by my collaborators and my desire to proceed to the next speed for the weekend? ;o)</div><div><br></div><div>Many thanks for any help you can give, and a great weekend for all!</div>
<div><br></div><div>Frank</div></div>