
<html>

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At 03:44 PM 8/23/2012, Sophia Kenrick wrote:<br>

 <br>

<i>Depending on the kinetics of the reaction, you may be able to measure

a higher molar mass at the very apex of the peak (where the concentration

is highest) as compared to the leading or trailing edge where the

concentration is lower.  However, often you get a constant, average

Mw across the peak that changes as a function of the amount of protein

that was loaded on the column.  <br><br>

</i>and:<br><br>

<i>You can get a semi-quantitative estimate of the K<sub>D</sub> from

this type of experiment.<br><br>

</i>the last sentence is not true; depending on the kinetics of the

association, you can get quantitative estimate of Kd for

self-association- you just need to prove that this is the

case.   <br><br>

Wouldn't the kinetics of self-association be a concern for use of 

sed. velocity for Kd determination as well? <br><br>

Ewa <br>

</body>

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