
<html>

Dear all - I am forwarding this request from Antje and Helmut as they are

encountering problems in addressing the RASMB server. If you wish to send

any answers directly to Antje, please use her email address given here:

voelkel@mpigk.mpg.de. Answers via RASMB will be received as well. Best,

Kristian<br>

<br>

<blockquote type=cite cite>Dear RASMB readers and writers,<br>

<br>

I was measuring an elongated, charged protein by AUC in titanium

centerpieces with quartz windows. My question is orientated in the

absorbance direction.<br>

<br>

The Mw of the Monomer is ~20kDa. In basic environment it builds 10 nm

particles but I could not observe any movement on the way to maximum

velocity. <u>Partly</u> the sample might be aggregated in Buffer with pH

of 7.76. In the reference sector the buffer composition was the same like

in the sapmle sector. Tris buffer (0.133mM) should not absorb at 273 nm,

like I found in the list of Borries.<br>

<br>

As I cleaned the cells, I saw, that the sample is attached to the

windows, this effect is stronger in water than in buffer.<br>

<br>

For better understanding I attached a pdf file of the wavelength scans at

1200 nm and the radial scans of the sedimentation at 60000 rpm.<br>

<br>

I was wondering about:<br>

<br>

a) the difference in the wavelength spectra at different pH values,

aggregates should be sedimented already<br>

b) the shape of the scans in buffer(Why is the absorbance at the meniscus

negative in the beginning and then increasing? Is it because the protein

takes counterions with it, and a negative signal appeyars? Is there a

boundary?)<br>

c) if there is any interaction known of titanium centerpieces and

proteins<br>

<br>

I would be glad to get some answers<br>

best regards<br>

Antje</blockquote></html>