<HTML>

<HEAD>

<TITLE>Re: [RASMB] smaller protein size than expected</TITLE>

</HEAD>

<BODY>

<BLOCKQUOTE>Fang<BR>

<BR>

Which optics were you using - absorption or interference? If the latter, then you may have problems with the 'baseline' if that has been floated.<BR>

<BR>

Whatever, a sigma value of the order of >1 ought to be fine to get a value seriously better than '10kDa for a 16kDa protein"<BR>

<BR>

Arthur<BR>

<BR>

</BLOCKQUOTE><BR>

<BLOCKQUOTE><TT>hello all,<BR>

<BR>

I recently did sedimentation equilibrium runs on a protein (monomer size: 16<BR>

KD), at 3 concentrations (260, 130, 52 u M) at speeds of 25, 30, 35000 RPM.<BR>

Using Heteroanalysis, I could only fit the data into an ideal solution model,<BR>

with a monomer MW of 10KD.  Also, this protein runs at a MW lower than <BR>

expected<BR>

on the gel filtration col also. SDS gel indicates it's the right size and not<BR>

degraded after the measurements.<BR>

<BR>

Anybody has any suggestions why this protein appears to be such a "smaller"<BR>

protein?<BR>

<BR>

Thanks a lot,<BR>

<BR>

Fang Yi<BR>

Postdoc Fellow<BR>

Yale University<BR>

Molecular Biophysics and Biochemistry<BR>

New haven, CT 06511<BR>

_______________________________________________<BR>

RASMB mailing list<BR>

RASMB@rasmb.bbri.org<BR>

http://rasmb.bbri.org/mailman/listinfo/rasmb<BR>

</TT></BLOCKQUOTE><TT><BR>

</TT>

</BODY>

<br/>

<p>

This message has been checked for viruses but the contents of an attachment

may still contain software viruses, which could damage your computer system:

you are advised to perform your own checks. Email communications with the

University of Nottingham may be monitored as permitted by UK legislation.

</p>

</HTML>