<br><font size=2 face="Arial">Karen-</font>
<br>
<br><font size=2 face="Arial">Did your non-ideality occur only in sedimentation equilibrium experiments, or did you see problems in sed. velocity as well.  </font>
<br>
<br><font size=2 face="Arial">John</font>
<br>
<br>
<br>
<table width=100%>
<tr valign=top>
<td>
<td><font size=1 face="sans-serif"><b>Karen Fleming <Karen.Fleming@jhu.edu></b></font>
<br><font size=1 face="sans-serif">Sent by: rasmb-bounces@server1.bbri.org</font>
<p><font size=1 face="sans-serif">01/12/2006 11:29 AM</font>
<br>
<td><font size=1 face="Arial">        </font>
<br><font size=1 face="sans-serif">        To:        Damien Thévenin <damien@UDel.Edu></font>
<br><font size=1 face="sans-serif">        cc:        rasmb@server1.bbri.org, (bcc: John E Harlan/LAKE/PPRD/ABBOTT)</font>
<br><font size=1 face="sans-serif">        Subject:        Re: [RASMB] Use of SDS to study peptide</font></table>
<br>
<br>
<br><font size=2 face="Courier New">I tried it a couple of times with glycophorin and the high charge <br>
density of the micelles caused a lot of nonideality in the <br>
sedimentation profiles. We could never fit the data and so abandoned <br>
SDS for other detergents. The charge density also causes nonideality in <br>
fluorescence experiments.<br>
-Karen Fleming<br>
On Jan 12, 2006, at 11:04 AM, Damien Thévenin wrote:<br>
<br>
> Hello all,<br>
><br>
> I study transmembrane (TM) peptides interaction in various detergents <br>
> (DPC, C8E5, C14-betaine,...) and I would like to know whether SDS is <br>
> an suitable detergent for AUC. Indeed, I haven't seen any paper <br>
> reporting the use of SDS to study TM peptides by AUC. Furthermore, SDS <br>
> is my detergent of choice when I study these same peptides by CD or <br>
> fluorescence. So, does SDS have properties that make it unsuitable for <br>
> AUC?<br>
> Thanks for your help and insights.<br>
><br>
> Damien<br>
><br>
> ----------<br>
> Damien Thévenin<br>
><br>
> Department of Chemistry & Biochemistry<br>
> University of Delaware<br>
> Delaware Biotechnology Institute<br>
> 15 Innovation way (room 146)<br>
> Newark, DE 19711<br>
><br>
> Phone     302.831.4410<br>
> FAX         302.831.3447<br>
> damien@udel.edu<br>
><br>
><br>
> _______________________________________________<br>
> RASMB mailing list<br>
> RASMB@rasmb.bbri.org<br>
> http://rasmb.bbri.org/mailman/listinfo/rasmb<br>
><br>
><br>
****************************************************<br>
Karen G. Fleming, Ph.D.<br>
Assistant Professor<br>
Thomas C. Jenkins Department of Biophysics<br>
Johns Hopkins University<br>
3400 North Charles Street<br>
Baltimore, MD 21218<br>
<br>
Voice: 410-516-7256<br>
Fax:                 410-516-4118<br>
****************************************************<br>
<br>
_______________________________________________<br>
RASMB mailing list<br>
RASMB@rasmb.bbri.org<br>
http://rasmb.bbri.org/mailman/listinfo/rasmb<br>
</font>
<br>
<br>