<!DOCTYPE HTML PUBLIC "-//W3C//DTD HTML 4.0 Transitional//EN">
<HTML><HEAD>
<META HTTP-EQUIV="Content-Type" CONTENT="text/html; charset=US-ASCII">
<TITLE>Message</TITLE>

<META content="MSHTML 6.00.2722.900" name=GENERATOR></HEAD>
<BODY>
<DIV><FONT face=Arial size=2>
<DIV><SPAN class=112312921-08072003><FONT face=Arial size=2>I can imagine 
problems with performing ultracentrifugation experiments with His tagged 
proteins.  It seems that this was also mentioned in the recent 
workshop. A set of equilibrium runs were made before the workshop with 
the more abundant and available His tagged protein provided by the 
researcher.  With regard to the protein,  SEC static light 
scattering experiments were performed on both native extracted proteins and His 
tagged protein with consistent results (dimer-?tetramer in rapid 
equilibrim.).    The researcher makes the argument 
that the His tags are of no significant consequence, but is open 
to doing the extra work if a good case can be made for doing so.  
Experience, advice and references appreciated.  </FONT></SPAN></DIV>
<DIV><SPAN class=112312921-08072003><FONT face=Arial 
size=2>Thanks,</FONT></SPAN></DIV>
<DIV><SPAN class=112312921-08072003><FONT face=Arial 
size=2>John Rodgers  </FONT></SPAN></DIV></FONT></DIV></BODY></HTML>